• Предмет: Биология
  • Автор: khomiakbogdana8765
  • Вопрос задан 7 лет назад

третина сполука білка(спіраль, скупчення глобул, глоболу, ланцюг аміно кислот​

Ответы

Ответ дал: valikkost361
0

Ответ:

Объяснение:

Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки, или протеины. В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

 

Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты. В образовании всего разнообразия белков участвует 20 α-аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

 

AminoAcidball_rus.svg.png

Рис. 1. Молекула аминокислоты

 

Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO−NH.  Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.

Структура белков

Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

 

Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов −NH и −CO, расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

 

Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

 

У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.  

 

1 (33).png

Рис. 2. Структуры белка

 

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

 

Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.

 

Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

 

Денатурация в некоторых случаях обратима. Обратный процесс называется ренатурацией.

 

3 (30).png

Рис. 3. Денатурация и ренатурация белка

 

Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

Функции белков

1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

 

2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

Вас заинтересует